{"id":10079,"date":"2015-08-11T17:49:01","date_gmt":"2015-08-11T15:49:01","guid":{"rendered":"http:\/\/www.h-its.org\/?p=10079"},"modified":"2019-03-22T11:14:00","modified_gmt":"2019-03-22T10:14:00","slug":"schaedigende-verklumpungen","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.h-its.org\/de\/2015\/08\/11\/schaedigende-verklumpungen\/","title":{"rendered":"Wie menschliche Zellen sch\u00e4digende Verklumpungen von Proteinen aufl\u00f6sen k\u00f6nnen"},"content":{"rendered":"\n
\"Modell<\/a>
Modell eines Teilkomplex von zwei Typen von J-Proteinen (Bild: HITS)<\/figcaption><\/figure><\/div>\n\n\n\n

Heidelberger Forscher entschl\u00fcsseln fundamentalen Mechanismus mit Hilfe von in-vitro-Experimenten<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Verklumpte Proteine k\u00f6nnen mit Hilfe zellul\u00e4rer Reparatursysteme aufgel\u00f6st werden. Der fundamentale Mechanismus, der in menschlichen Zellen beim Aufl\u00f6sen dieser Proteinaggregate zum Tragen kommt, ist jetzt von Heidelberger Wissenschaftlern entschl\u00fcsselt worden. Wie ihre in-vitro-Experimente zeigen, handelt es sich um einen mehrstufigen biochemischen Vorgang, bei dem Proteinmolek\u00fcle aus den Verklumpungen herausgel\u00f6st werden. An den Arbeiten haben Forscher des Zentrums f\u00fcr Molekulare Biologie der Universit\u00e4t Heidelberg, des Deutschen Krebsforschungszentrums und des Heidelberger Instituts f\u00fcr Theoretische Studien sowie weitere Wissenschaftler aus Deutschland, den USA und der Schweiz mitgewirkt. Die Forschungsergebnisse wurden in \u201eNature\u201c ver\u00f6ffentlicht. In allen Zellen \u2013 vom Bakterium bis zum Menschen \u2013 treten Proteine in ihrem nat\u00fcrlichen Zustand gefaltet auf: Proteine werden zun\u00e4chst als lange Ketten aufeinanderfolgender Aminos\u00e4uren hergestellt und m\u00fcssen eine bestimmte dreidimensionale Struktur annehmen, sich also falten, um funktionsf\u00e4hig zu sein. Dieser Zustand der korrekten Faltung, die Proteinhomeostase, ist st\u00e4ndig bedroht durch \u00e4u\u00dfere und innere Einfl\u00fcsse. Schadhafte Proteine verlieren ihre Struktur und entfalten sich. Dabei besteht die Gefahr, dass sie miteinander verklumpen. \u201eKommt es zur Bildung solcher Aggregate, kann dies Zellen sch\u00e4digen oder sogar zum Zelltod f\u00fchren, wie es bei neurodegenerativen Erkrankungen, etwa Alzheimer und Parkinson, oder auch bei Vorg\u00e4ngen des Alterns der Fall ist\u201c, erkl\u00e4rt Prof. Dr. Bernd Bukau, der Direktor des Zentrums f\u00fcr Molekulare Biologie der Universit\u00e4t Heidelberg (ZMBH) ist und zugleich am Deutschen Krebsforschungszentrum (DKFZ) forscht.<\/p>\n\n\n\n

Wie Prof. Bukau erl\u00e4utert, verklumpen schadhafte Proteine nicht nur w\u00e4hrend des Alterungsprozesses. Eine Ansammlung von Proteinen kann auch auftreten bei Ver\u00e4nderungen der Proteinstruktur durch Mutation sowie durch chemische oder umweltbedingte Belastungen. So kann zum Beispiel eine \u00c4nderung der Wachstumsbedingungen wie ein Anstieg der Umgebungstemperatur dazu f\u00fchren, dass Proteine ihre Struktur verlieren und sich entfalten. \u201eDie Bildung von Proteinaggregaten in verschiedenen Organen des menschlichen K\u00f6rpers wird mit einer gro\u00dfen Anzahl von menschlichen Erkrankungen in Verbindung gebracht, zu denen auch Stoffwechselst\u00f6rungen geh\u00f6ren\u201c, so der ZMBH-Direktor.[vc_empty_space height=“5px“]Nach Angaben der Wissenschaftler war bislang wenig bekannt dar\u00fcber, wie das nat\u00fcrliche Abwehrsystem des Menschen den Prozess der Proteinverklumpung in jungen gesunden Zellen wirksam umkehrt. \u201eAggregate von Proteinen aufzul\u00f6sen, ist ein entscheidender Schritt, um schadhafte Proteine \u201awiederzuverwerten\u2018 und einen Schutz gegen stressbedingte Zellsch\u00e4digungen aufbauen zu k\u00f6nnen. Wir hatten mehrere Hinweise darauf, wer die Hauptbeteiligten in diesem Prozess sind, wussten aber nicht, wie der Ablauf konkret aussieht\u201c, sagt der Leiter der Untersuchungen, Dr. Nadinath Nillegoda, der dem Team von Prof. Bukau angeh\u00f6rt. Den Forschern ist es nun gelungen, einen bisher unbekannten und aus mehreren Komponenten aufgebauten Proteinkomplex zu identifizieren, der unter in-vitro-Bedingungen wirksam stressbedingte Aggregate von Proteinen aufl\u00f6st.[vc_empty_space height=“5px“]Dieser Komplex besteht aus molekularen Faltungshelfern, den Chaperonen, die in diesem Fall zur Klasse der Hitzeschockproteine 70 (Hsp70) geh\u00f6ren. Dabei handelt es sich um Proteine, die anderen Proteinen bei der Faltung helfen. Teil des von den Heidelberger Wissenschaftlern untersuchten Proteinkomplexes sind au\u00dferdem Co-Chaperone, die die Hsp70-Aktivit\u00e4t regulieren. Von zentraler Bedeutung sind hier, so Prof. Bukau, die Co-Chaperone der sogenannten J-Proteinfamilie, die den Faltungshelfer Hsp70 an die Proteinaggregate \u201elocken\u201c und dort zielgenau aktivieren. \u201eDer Schl\u00fcsselbefund unserer Arbeit ist, dass zwei Typen dieser J-Proteine dynamisch miteinander wechselwirken m\u00fcssen, um die Faltungshelfer Hsp70 maximal f\u00fcr die Aufl\u00f6sung der Proteinaggregate zu aktivieren. Erst dadurch entsteht eine potente zellul\u00e4re Aktivit\u00e4t zur Umkehrung dieser Aggregate.\u201cDie computerbasierte Datenanalyse dieser Forschungsarbeiten \u00fcbernahmen Wissenschaftler des Heidelberger Instituts f\u00fcr Theoretische Studien (HITS). F\u00fcr das experimentelle Design und die Integration von Daten aus einer Reihe von Untersuchungen entwickelten sie auf dem Gebiet des sogenannten Protein-Protein-Docking eine spezielle Modellierungsmethode, um die Bildung der Chaperonkomplexe zu simulieren. [vc_empty_space height=“5px“]Diese Modellierung auf molekularer Ebene bildete nach den Worten von Prof. Dr. Rebecca Wade, die Forschungsgruppenleiterin am HITS ist und ebenfalls am ZMBH forscht, die entscheidende Grundlage f\u00fcr das Verst\u00e4ndnis der dynamischen Interaktionen, die der koordinierten Aktivit\u00e4t der zwei J-Proteintypen im Chaperonkomplex zugrundeliegt. Nach Angaben von Prof. Bukau steht die Forschung nun vor der gro\u00dfen Herausforderung, die physiologische Rolle und das Potential dieses neuentdeckten Mechanismus soweit zu verstehen, dass die Erkenntnisse aus der Grundlagenforschung f\u00fcr die Umsetzung in den klinischen Bereich genutzt werden k\u00f6nnen. Die Forscher erhoffen sich davon neue Anst\u00f6\u00dfe f\u00fcr die k\u00fcnftige Entwicklung von therapeutischen Interventionsmethoden. An den aktuellen Arbeiten haben neben den Wissenschaftlern des ZMBH, des DKFZ und des HITS auch Forscher des Leibniz-Instituts f\u00fcr Molekulare Pharmakologie in Berlin, der Northwestern University in Illinois (USA) und der Eidgen\u00f6ssischen Technischen Hochschule Z\u00fcrich (Schweiz) mitgewirkt.<\/p>\n\n\n\n

Originalpublikation:<\/h2>\n\n\n\n

N. B. Nillegoda, J. Kirstein, A. Szlachcic, M. Berynskyy, A. Stank, F. Stengel, K. Arnsburg, X. Gao, A. Scior, R. Aebersold, D. L. Guilbride, R. C. Wade, R. I. Morimoto, M. P. Mayer and Bernd Bukau: Crucial HSP70 co-chaperone complex unlocks metazoan protein disaggregation. Nature (published online 5 August 2015), doi: doi:10.1038\/nature14884<\/p>\n\n\n\n

Pressekontakt:<\/h2>\n\n\n\n

Dr. Peter Saueressig
Leiter Presse- und \u00d6ffentlichkeitsarbeit
Heidelberger Institut f\u00fcr Theoretische Studien (HITS)
Tel.: +49-6221-533245
peter.saueressig@h-its.org<\/a>
Twitter: @HITStudies<\/a>
<\/p>\n\n\n\n

Wissenschaftlicher Kontakt:<\/h2>\n\n\n\n

Prof. Dr. Rebecca Wade
Molecular and Cellular Modeling Group
Heidelberg Institute for Theoretical Studies (HITS)
Schloss-Wolfsbrunnenweg 35
69118 Heidelberg
Telefon: 06221 \u2013 533 \u2013 247
rebecca.wade@h-its.org<\/p>\n\n\n\n

Prof. Dr. Bernd Bukau
Zentrum f\u00fcr Molekulare Biologie der Universit\u00e4t Heidelberg
Telefon: 06221 54-6850
direktor@zmbh.uni-heidelberg.de<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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