{"id":10572,"date":"2015-10-09T10:03:49","date_gmt":"2015-10-09T08:03:49","guid":{"rendered":"http:\/\/www.h-its.org\/?p=10572"},"modified":"2026-04-01T16:49:46","modified_gmt":"2026-04-01T14:49:46","slug":"schluessel-zur-proteinbindung","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.h-its.org\/de\/2015\/10\/09\/schluessel-zur-proteinbindung\/","title":{"rendered":"In \u201eCell\u201c: Der Schl\u00fcssel zur Proteinbindung – ungeordnet, aber ultraschnell"},"content":{"rendered":"
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\"Durch<\/a>
Durch die ultraschnelle, aber zugleich gezielte Bindung rast der Rezeptor (goldfarben) durch die mit ungeordneten Proteinen gef\u00fcllte Pore in den Zellkern, w\u00e4hrend unerw\u00fcnschte Molek\u00fcle ferngehalten werden. (Bild: Mercadante & Sturm \/HITS)<\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n

Die Kommunikation in Zellen zwischen dem Zellkern, der unser wertvolles genetisches Material beherbergt, und dem Zellplasma wird durch den dauerhaften Austausch von Tausenden von Signalmolek\u00fclen und Proteinen vermittelt. Bisher war unbekannt, warum dieser Proteinverkehr zugleich so schnell und doch exakt genug ist, um unerw\u00fcnschte Molek\u00fcle an der Passage zu hindern. Durch eine Kombination von Computersimulationen und verschiedenen experimentellen Techniken haben Forscher aus Deutschland, Frankreich und Gro\u00dfbritannien dieses R\u00e4tsel gel\u00f6st: Ein sehr bewegliches Protein kann an seinen Rezeptor innerhalb von Millardstel Sekunden binden. Die Forschungsarbeit unter der Leitung von Edward Lemke (EMBL), Frauke Gr\u00e4ter (HITS) und Martin Blackledge (IBS) wird diese Woche in \u201eCell\u201c ver\u00f6ffentlicht.<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Proteine k\u00f6nnen sich gegenseitig erkennen. Jedes einzelne verbindet sich sehr spezifisch nur mit wenigen der vielen verschiedenen Proteine in der lebenden Zelle – wie ein Schl\u00fcssel, der in ein Schl\u00fcsselloch passt. Aber was passiert, wenn der Schl\u00fcssel extrem beweglich ist, wie bei den sogenannten intrinsisch ungeordneten Proteinen (IDPs)? Die Forschungsgruppen unter der Leitung von Edward Lemke am European Molecular Biology Laboratory (EMBL) in Heidelberg, Frauke Gr\u00e4ter am Heidelberger Institut f\u00fcr Theoretische Studien (HITS) und Martin Blackledge am Institut de Biologie Structurale (IBS) in Frankreich gingen dieser Frage in einer stark interdisziplin\u00e4ren Zusammenarbeit nach. Sie verkn\u00fcpften dabei molekulare Simulationen, Fluoreszenz-Resonanzenergietransfer (FRET) von Einzelmolek\u00fclen, Nuklearmagnetresonanzverfahren (NMR), sogenannte \u201estopped flow\u201c-Spektroskopie und Teilchenverfolgung in der Zelle (in-cell particle tracking) miteinander.
\u00dcberraschenderweise fanden sie heraus, dass bewegliche, Spaghetti-artige Proteine von ihrem Bindungspartner gut erkannt werden k\u00f6nnen, vielleicht sogar besser als steife Proteinbl\u00f6cke. Dabei binden sie sehr schnell, behalten aber trotzdem die hohe spezifische Genauigkeit bei, die die Zelle ben\u00f6tigt. Die Forscher vermuten, dass  diese ungeordneten Molek\u00fcle in evolution\u00e4r h\u00f6her entwickelten Organismen darum h\u00e4ufiger vorkommen.<\/p>\n\n\n\n

Wissenschaftler hatten angenommen, dass ein IDP-\u201eSchl\u00fcssel\u201c, damit er in sein \u201eSchl\u00fcsselloch\u201c passt, sich selbst umbaut, aber die Experimente im Lemke Lab lie\u00dfen eine andere Erkl\u00e4rung zu. \u201eDie Einzelmolek\u00fclexperimente am EMBL zeigten f\u00fcr diese Wechselwirkung zwischen Rezeptor und ungeordnetem Protein quasi nichts: Das Protein blieb in der Bindung mit dem Rezeptor genauso beweglich\u201c, sagt Davide Mercadante (HITS). Dieser Befund regte ihn dazu an, die gleiche Wechselwirkung am Computer zu untersuchen. Das \u00fcberraschende Ergebnis: Die hohe Flexibilit\u00e4t des IDP hilft tats\u00e4chlich, in das \u201eSchl\u00fcsselloch\u201c zu passen \u2013 in diesem Fall ein Transportrezeptor, der Proteine in den Zellkern bef\u00f6rdert. Die Simulationen legten sogar nah, dass die Bindung ultraschnell sein w\u00fcrde, schneller als alle Verbindungen dieser Art, die bislang gefunden wurden. \u201eDie Computerdaten deuteten darauf hin, dass wir einen neuen, ultraschnellen Bindungsmechanismus identifiziert hatten, aber wir brauchten drei Jahre, bis wir unsere Experimente so eingerichtet hatten, dass wir die Kinetik im Labor beweisen konnten\u201c, erinnert sich Iker Valle Aramburu (EMBL). \u201eAm Ende erzielten wir eine bemerkenswert perfekte \u00dcbereinstimmung.\u201c<\/p>\n\n\n\n

Die Ergebnisse helfen, ein langj\u00e4hriges Paradox zu verstehen. \u201eDamit eine Zelle lebensf\u00e4hig bleibt, m\u00fcssen sich Molek\u00fcle dauerhaft in den Zellkern und wieder hinaus bewegen\u201c, sagt Edward Lemke (EMBL). \u201eUnsere Erkenntnisse erkl\u00e4ren das sogenannte Transportparadox \u2013 n\u00e4mlich wie dieser Transport schnell, aber zur gleichen Zeit hochgenau sein kann, damit unerw\u00fcnschte Molek\u00fcle die Schranke nicht \u00fcberwinden k\u00f6nnen, die unser Genom sch\u00fctzt.\u201c<\/p>\n\n\n\n

Die neue Studie legt nahe, dass es viele sogenannte Bindungsstellen an der Oberfl\u00e4che gibt, die eine hochreaktive Oberfl\u00e4che schaffen. Dadurch kann der Schl\u00fcssel ultraschnell viele Schl\u00f6sser erkennen und aufschlie\u00dfen, so dass die Rezeptoren im Eiltempo durch eine Pore gef\u00fcllt mit ungeordneten Proteinen rasen. \u201eDies k\u00f6nnte ein neues Paradigma f\u00fcr die Erkennung von intrinsisch ungeordneten Proteinen sein\u201c, sagt Frauke Gr\u00e4ter (HITS). Da drei\u00dfig bis f\u00fcnfzig Prozent der Proteine in menschlichen Zellen ungeordnet sind, k\u00f6nnten die Forschungsergebnisse auch eine Erkl\u00e4rung daf\u00fcr liefern, warum Informationen so schnell weitergeleitet werden \u2013 eine unerl\u00e4ssliche Voraussetzung f\u00fcr das \u00dcberleben der Zelle.<\/p>\n\n\n\n

Weitere an der Studie beteiligte Forscher arbeiten am IBS Grenoble, Frankreich, und an der Cambridge University Gro\u00dfbritannien.<\/p>\n\n\n\n

Siehe auch die EMBL-Pressemitteilung: http:\/\/s.embl.org\/pr081015<\/a><\/p>\n\n\n\n

Zum Video<\/a><\/p>\n\n\n\n

Die Publikation in \u201cCell\u201d:<\/h2>\n\n\n\n

Plasticity of an ultrafast interaction between nucleoporins and nuclear transport receptors<\/a>
Sigrid Milles, Davide Mercadante, Iker Valle Aramburu, Malene Ringkj\u00f8bing Jensen, Niccol\u00f2 Banterle, Christine Koehler, Swati Tyagi, Jane Clarke, Sarah L Shammas, Martin Blackledge, Frauke Gr\u00e4ter, Edward A Lemke
DOI: http:\/\/dx.doi.org\/10.1016\/j.cell.2015.09.047<\/p>\n\n\n\n

Ansprechpartner f\u00fcr die Medien:<\/h2>\n\n\n\n

Dr. Peter Saueressig
Head of Communications
Heidelberg Institute for Theoretical Studies (HITS)
Phone: +49-6221-533245
peter.saueressig@h-its.org
www.h-its.org
Twitter: @HITStudies<\/p>\n\n\n\n

Sonia Furtado Neves
EMBL Press Officer & Deputy Head of Communications
Tel.: +49 6221 387 8263
Fax: +49 6221 387 8525
sonia.furtado@embl.de
http:\/\/s.embl.org\/press<\/p>\n\n\n\n

Wissenschaftliche Ansprechpartner:<\/h2>\n\n\n\n

Prof. Dr. Frauke Gr\u00e4ter
Heidelberg Institute for Theoretical Studies (HITS)
Phone: +49-6221-533267
frauke.graeter@h-its.org<\/p>\n\n\n\n

Dr. Edward Lemke
Structural and Computational Biology Unit, Cell Biology and Biophysics Unit, (EMBL)
Phone: +49-6221-387 8536
lemke@embl.de<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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