{"id":13410,"date":"2016-08-09T10:44:58","date_gmt":"2016-08-09T08:44:58","guid":{"rendered":"http:\/\/www.h-its.org\/?p=13410"},"modified":"2019-06-06T11:18:17","modified_gmt":"2019-06-06T09:18:17","slug":"hochelastischer-druckballon","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.h-its.org\/de\/2016\/08\/09\/hochelastischer-druckballon\/","title":{"rendered":"Material aus der Natur: ein hochelastischer Druckballon"},"content":{"rendered":"\n<div class=\"wp-block-image size-medium wp-image-13406\"><figure class=\"alignright\"><img decoding=\"async\" src=\"http:\/\/www.h-its.org\/wp-content\/uploads\/2016\/08\/Forschung_Material_Natur-300x261.png\" alt=\"(A) Minicollagen maturation and migration through the body of Hydra. The two different minicollagens, called N-CRD and C-CRD, are shown with different colours (green and red), and their maturation occurs during different life-stages of the organism (B-C)\" class=\"wp-image-13406\" \/><figcaption>(A) Minicollagen maturation and migration through the body of Hydra. The two different minicollagens, called N-CRD and C-CRD, are shown with different colours (green and red), and their maturation occurs during different life-stages of the organism (B-C)<\/figcaption><\/figure><\/div>\n\n\n\n<p>Kollagene bilden die dominierende Klasse extrazellul\u00e4rer Proteine in mehrzelligen Organismen. Sie sind immer dort zahlreich vorhanden, wo eine hohe Elastizit\u00e4t ben\u00f6tigt wird. Die Kollagene von Nesseltieren &#8211; mehrzelligen Organismen, die zu den \u00e4ltesten auf der Erde z\u00e4hlen, einschlie\u00dflich Quallen und Seeanemonen &#8211; sind besonders faszinierend. Sie bauen die Wand der Nesselzelle auf, ein ballonf\u00f6rmiges Organell, das einem Druck von bis zu 150 Megapascal, also etwa 1500 Bar, standhalten kann. Bisher war nicht bekannt, wie Kollagene es schaffen, einen solchen hochelastischen Druckballon zu bilden.<\/p>\n\n\n\n<p>Anhand eines sowohl experimentellen als auch theoretischen Ansatzes entdeckten nun die HITS-Forscher <strong>Prof. Frauke Gr\u00e4ter<\/strong> und <a href=\"https:\/\/davide.mercadante.net\/\" target=\"_blank\" rel=\"noopener noreferrer\"><strong>Dr. Davide Mercadante<\/strong><\/a> der <a href=\"http:\/\/www.h-its.org\/de\/research\/mbm\/\" target=\"_blank\" rel=\"noopener noreferrer\">Molecular Biomechanics (MBM) Gruppe<\/a> gemeinsam mit Forschern am <strong>Centre for Organismal Studies (COS) der Universit\u00e4t Heidelberg<\/strong> unter der Leitung von <strong>Dr. Suat \u00d6zbek<\/strong>, wie sich die kurzen Kollagenfragmente, die man auch Mini-Kollagene nennt, zu hochfunktionellen und mechanisch starken Netzwerken anordnen, die die Wand der Organelle bilden. Der Trick besteht darin, zwei unterschiedliche Arten von \u201eklebrigen\u201c Bereichen an den beiden Enden des Mini-Kollagen-Proteins zu nutzen. Diese Enden enthalten besonders viele Cysteine, spezielle Bestandteile von Proteinen. Sie k\u00f6nnen dadurch die Kollagen-Molek\u00fcle vernetzen, ganz \u00e4hnlich wie das etwa im Kautschuk f\u00fcr die Herstellung von Reifen der Fall ist.<\/p>\n\n\n\n<p><strong>&nbsp;<\/strong>Obwohl bekannt war, dass die klebrigen Enden unterschiedliche Faltungen haben, war bisher unklar, ob diese verschiedenartigen Strukturen zu unterschiedlichen Funktionen f\u00fchren w\u00fcrden. Das Forscherteam fand jetzt jedoch heraus, dass sich einer dieser Endpunkte v\u00f6llig anders verhielt als der andere. Eines der Endst\u00fccke ist lediglich in der Lage, Proteinketten, sogenannte lineare Polymere, zu bilden. Der andere Endbereich hingegen kann Polymere verzweigen. Au\u00dferdem kann das \u201everzweigende\u201c Ende viel schneller polymerisieren als sein lineares Gegenst\u00fcck.<\/p>\n\n\n\n<p>Diese Unterschiede gelten als entscheidend f\u00fcr den Aufbau eines starken und elastischen Nesselkapsel-\u201eBallons\u201c. Die Erkenntnisse k\u00f6nnen f\u00fcr die Entwicklung neuer Materialien n\u00fctzlich sein; denn als solche k\u00f6nnen diese klebrigen Enden in jedes Molek\u00fcl eingebaut werden. Die Forschungsergebnisse wurden in der April-Ausgabe von <strong>Scientific Reports<\/strong> ver\u00f6ffentlicht.<\/p>\n\n\n\n<p>Ver\u00f6ffentlichung: <a href=\"http:\/\/www.nature.com\/articles\/srep25709\" target=\"_blank\" rel=\"noopener noreferrer\">http:\/\/www.nature.com\/articles\/srep25709<\/a><\/p>\n\n\n\n<p><strong>Wissenschaftlicher Kontakt:<\/strong><br>Prof. Dr. Frauke Gr\u00e4ter<br>Gruppenleiterin Molecular Biomechanics am HITS<br>frauke.graeter@h-its.org<br>Tel.: 06221 \u2013 533 \u2013 267<\/p>\n\n\n\n<p>Dr. Davide Mercadante<br>PostDoc, Universit\u00e4t Heidelberg &amp; HITS<br>Tel.: 06221 \u2013 533 \u2013 254<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Kollagene bilden die dominierende Klasse extrazellul\u00e4rer Proteine in mehrzelligen Organismen. 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