{"id":20692,"date":"2018-01-15T10:30:33","date_gmt":"2018-01-15T09:30:33","guid":{"rendered":"http:\/\/www.h-its.org\/?p=20692"},"modified":"2019-06-11T13:44:43","modified_gmt":"2019-06-11T11:44:43","slug":"multidisziplinaere-studie-medikamentenentwicklung","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.h-its.org\/de\/2018\/01\/15\/multidisziplinaere-studie-medikamentenentwicklung\/","title":{"rendered":"Eine Frage der Beweglichkeit: Multidisziplin\u00e4re Studie regt neue Strategie zur Medikamentenentwicklung an"},"content":{"rendered":"\n

In einer Studie zu einem Zielprotein in der Krebsforschung haben Wissenschaftler aus der akademischen und industriellen Forschung einen ungew\u00f6hnlichen Zusammenhang zwischen der Flexibilit\u00e4t der Bindungsstellen und der Verweildauer des Wirkstoffs am Zielprotein entdeckt. Das Forschungsprojekt ist Teil der Arbeit des \u201eKinetics for Drug Discovery\u201c (K4DD) Konsortiums und wurde durch die \u201eInnovative Medicines Initiative\u201c gef\u00f6rdert.<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Die meisten Medikamente wirken, indem sie an ein Zielprotein binden und so dessen normale Funktion behindern. Traditionell haben Wissenschaftler daf\u00fcr vor allem nach Substanzen gesucht, die besonders affin sind, also fest an das Zielprotein binden: Je st\u00e4rker die Bindung des Wirkstoffs, desto gr\u00f6\u00dfer der Effekt. Doch Medikamente m\u00fcssen in lebenden Organismen unter den sich dort st\u00e4ndig \u00e4ndernden Bedingungen wirken. Deshalb setzt sich in der Wissenschaft mehr und mehr die These durch, dass bei der Medikamentenentwicklung nicht nur Affinit\u00e4t und Thermodynamik optimiert werden m\u00fcssen. Es kommt auch auf die Verweildauer des Wirkstoffs am Zielprotein und seine Kinetik an, also auf den zeitlichen Ablauf der chemischen Prozesse.<\/p>\n\n\n\n

Kinetik auf dem Pr\u00fcfstand: Untersuchung eines Zielproteins aus der Krebsforschung<\/h2>\n\n\n\n

Ein multidisziplin\u00e4res Team aus Wissenschaftlern der K4DD Partner Merck KGaA (Darmstadt), des Heidelberger Instituts f\u00fcr Theoretische Studien (HITS) und des Instituto de Biologia Experimental e Tecnol\u00f3gica (iBET, Lissabon) hat deshalb mit modernen experimentellen und theoretischen Methoden die Faktoren untersucht, die die Verweildauer von Hemmstoffen an Zielproteinen bestimmen. Daf\u00fcr nutzten sie ein in der Krebsforschung h\u00e4ufig getestetes Protein mit dem Namen Hitzeschockprotein 90 (HSP90). Wird HSP90 inhibiert, also gehemmt, kann der Zellzyklus unterbrochen und m\u00f6glicherweise Tumoren daran gehindert werden, weiter zu wachsen. Einige der Forschungsergebnisse wurden jetzt in Nature Communications publiziert.<\/a><\/p>\n\n\n\n

\u00dcberraschende Ergebnisse: h\u00f6here Beweglichkeit der Bindungsstelle f\u00fchrt zu l\u00e4ngerer Verweildauer<\/h2>\n\n\n\n
\"\"<\/a>
Unterschiede in der Struktur und Dynamik der Helix-Region (in orange) am HSP90-Protein, an das zwei verschiedene Inhibitoren (in gr\u00fcn) gebunden sind, beeinflussen die Form der Bindestelle (in hellblau) und die Geschwindigkeit, mit der sich die Komplexe bilden und wieder auseinander fallen. Der Komplex aus Protein und Inhibitor links hat eine l\u00e4ngere Verweildauer. \u00dcberraschenderweise wird die Bindung dort durch die h\u00f6here Beweglichkeit der Helix-Region im gebundenen Komplex entropisch gesteuert.<\/figcaption><\/figure><\/div>\n\n\n\n

\u201cWir wissen zurzeit nur wenig \u00fcber die Faktoren, die die Verweildauer der Wirkstoffe beeinflussen. Deshalb haben wir Thermodynamik und Kinetik gemessen, die Struktur von Komplexen aus HSP90 und Inhibitoren bestimmt, und die Dynamik der Komplexen simuliert\u201c, berichtet Dr. Marta Amaral, eine der Erstautorinnen. Diese Strukturen, die mit R\u00f6ntgenkristallographie bestimmt wurden, zeigten, dass an den Bindungsstellen zwei unterschiedliche Elemente vorhanden sein k\u00f6nnen: entweder eine Helix oder eine Schleife (siehe Bild). Komplexe mit einer Helix-Struktur an der Bindungsstelle binden den Wirkstoff l\u00e4nger, fanden die Wissenschaftler heraus. \u201eWir waren sehr erstaunt dar\u00fcber, dass ein wichtiger Faktor f\u00fcr die lange Verweildauer die gr\u00f6\u00dfere Beweglichkeit der Helix-Region an der Bindestelle ist, wenn ein Inhibitor daran gebunden ist\u201c, erz\u00e4hlt Professorin Rebecca Wade (HITS). Dieser ungew\u00f6hnliche Bindungsmechanismus bietet neue M\u00f6glichkeiten f\u00fcr die Wirkstoffentwicklung: In Zukunft k\u00f6nnten auch weniger stabile Zielproteine in Frage kommen, die auch beweglichere Formen des Proteins bei der Bindung erzeugen – \u00e4hnlich wie bei Skischuhen mit einem Innenfutter, das sich an den Fu\u00df anpasst. Die Ergebnisse der Studie er\u00f6ffnen neue Wege, effektive Wirkstoffkandidaten mit kinetisch und thermodynamisch optimalen Eigenschaften zu finden.<\/p>\n\n\n\n

Publikation:<\/h2>\n\n\n\n

Protein conformational flexibility modulates kinetics and thermodynamics of drug binding
Amaral M, Kokh D, Wegener A, Bomke J, Buchstaller HP, Eggenweiler HM, Matias P, Wade RC, Frech M.
Nature Communications 8, Article number: 2276 (2017) doi:10.1038\/s41467-017-02258-w<\/a><\/p>\n\n\n\n

\u00dcber K4DD<\/h2>\n\n\n\n

Das Kinetics for Drug Discovery Konsortium (K4DD)<\/a> mit 20 Partnern wurde 2012 von industriellen und akademischen Forschern gemeinsam initiiert. Ziel ist es, die Analyse der Bindungskinetik von Wirkstoffen an Zielproteinen in den Entscheidungsprozess der Wirkstoffforschung zu integrieren und dadurch zur Entwicklung neuer, verbesserter Medikamente beizutragen. K4DD wurde bis Ende 2017 durch das \u201cInnovative Medicines Initiative Joint Undertaking\u201d (IMI JU) gef\u00f6rdert und erhielt Mittel aus dem 7. Rahmenprogramm der Europ\u00e4ischen Union (FP7\/2007-2013) und von der \u201eEuropean Federation of Pharmaceutical Industries and Associations\u201c (EFPIA).<\/p>\n\n\n\n

\u00dcber Merck<\/h2>\n\n\n\n

Merck ist ein f\u00fchrendes Wissenschafts- und Technologieunternehmen in den Bereichen Healthcare, Life Science und Performance Materials. Rund 50.000 Mitarbeiter arbeiten daran, Technologien weiterzuentwickeln, die das Leben bereichern \u2013 von biopharmazeutischen Therapien zur Behandlung von Krebs oder Multipler Sklerose \u00fcber wegweisende Systeme f\u00fcr die wissenschaftliche Forschung und Produktion bis hin zu Fl\u00fcssigkristallen f\u00fcr Smartphones oder LCD-Fernseher. 2015 erwirtschaftete Merck in 66 L\u00e4ndern einen Umsatz von 12,85 Milliarden Euro. Gegr\u00fcndet 1668 ist Merck das \u00e4lteste pharmazeutisch-chemische Unternehmen der Welt. Die Gr\u00fcnderfamilie ist bis heute Mehrheitseigent\u00fcmerin des b\u00f6rsennotierten Konzerns. Merck mit Sitz in Darmstadt besitzt die globalen Rechte am Namen und der Marke Merck. Einzige Ausnahmen sind die USA und Kanada, wo das Unternehmen als EMD Serono, MilliporeSigma und EMD Performance Materials auftritt.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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