{"id":35151,"date":"2019-03-12T15:13:02","date_gmt":"2019-03-12T14:13:02","guid":{"rendered":"https:\/\/www.h-its.org\/force-for-activation\/"},"modified":"2019-05-09T15:25:38","modified_gmt":"2019-05-09T13:25:38","slug":"force-for-activation","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.h-its.org\/de\/2019\/03\/12\/force-for-activation\/","title":{"rendered":"Mechanischer Reiz mit Folgen"},"content":{"rendered":"\n

Tumorinvasion und Metastasierung geh\u00f6ren zu den gro\u00dfen Problemen im Kampf gegen Krebs. HITS-Forscher der Molecular Biomechanics Gruppe haben jetzt  gemeinsam mit  ihren  Kooperationspartnern  am CNIO Madrid und der LMU M\u00fcnchen den Aktivierungsprozess eines der beteiligten Schl\u00fcsselenzyme aufgekl\u00e4rt. Daran kann die Entwicklung neuer Therapien ansetzen. <\/strong><\/p>\n\n\n\n

Um neue Wege zur Pr\u00e4vention von Tumor-Metastasen zu entwickeln, muss zun\u00e4chst deren Entwicklungsprozess aufgekl\u00e4rt werden. Die fokale Adh\u00e4sionskinase (FAK)<\/strong> ist ein Schl\u00fcsselenzym in der Signalkaskade, die zu Ausbreitung und Metastasierung von Tumoren f\u00fchrt. Dadurch wird sie zur idealen Zielstruktur f\u00fcr die Krebstherapie.
NIM-Wissenschaftler am Lehrstuhl von Professor Hermann Gaub<\/strong> an der Ludwig-Maximilians-Universit\u00e4t M\u00fcnchen<\/strong> haben zusammen mit ihren Kollaborationspartnern am Spanish National Cancer Research Centre in Madrid<\/strong> um Professor Daniel Lietha<\/strong> und am Heidelberger Institut f\u00fcr Theoretische Studien (HITS)<\/strong> um Professor Frauke Gr\u00e4ter<\/strong> einen Weg der Kraft-basierten Aktivierung der FAK nachgewiesen und in den Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America<\/em> publiziert.<\/p>\n\n\n\n

Was ist der Ausl\u00f6ser?<\/h2>\n\n\n\n

Als Signalprotein reguliert die FAK entscheidende Prozesse einer Zelle: Adh\u00e4sion, Migration und Zelltod. Die Kinasekomplexe liegen auf der Innenseite der Zellwand als Teil der sogenannten fokalen Adh\u00e4sionsstellen. Diese sind sozusagen die F\u00fc\u00dfe der Zelle. \u201eIm inaktiven Zustand ist die fokale Adh\u00e4sionskinase auto-inhibiert, das hei\u00dft das aktive Zentrum des Enzyms ist unzug\u00e4nglich, gesch\u00fctzt durch eine Art Proteindeckel\u201d, erkl\u00e4rt Magnus Bauer, Erstautor der Publikation und NIM-GP Doktorand an der LMU. \u201eUnser Ziel war es herauszufinden, ob mechanische Kr\u00e4fte diesen Deckel \u00f6ffnen k\u00f6nnen und damit die Aktivierung dieses Schl\u00fcsselakteurs ausl\u00f6sen.\u201c Dies ist von besonderem Interesse, da die aktivierte FAK auch die Adh\u00e4sion an Tumorgewebe und generell die extrazellul\u00e4re Matrix vermittelt – eine Voraussetzung f\u00fcr Tumorinvasion und Metastasierung. Au\u00dferdem f\u00fchrt die \u00dcberexpression der FAK, wie man sie in den meisten Tumorzellen findet, zur Verhinderung des nat\u00fcrlichen Zelltods und der Abregulation des Tumorsuppressor-Gens p53.<\/p>\n\n\n\n

Bindung mit Folgen<\/h2>\n\n\n\n

Das mechanische Umfeld einer Zelle beeinflusst ihr Verhalten. Die fokale Adh\u00e4sionskinase agiert als Sensor f\u00fcr Ver\u00e4nderungen, sowohl im extrazellul\u00e4ren, als auch im intrazellul\u00e4ren Gef\u00fcge. \u201eIn Einzelmolek\u00fcl-Rasterkraftmikroskopie-Messungen und Molekulardynamiksimulationen konnten wir die \u00d6ffnung des inhibitorischen Komplexes unter mechanischer Belastung nachweisen, und damit indirekt ihre Aktivierung durch Kraft\u201c, beschreibt der Physiker Bauer die experimentelle Herangehensweise in M\u00fcnchen. Das Team von Frauke Gr\u00e4ter in Heidelberg simulierte diesen Prozess mithilfe von High Performance Computern f\u00fcr eine vollst\u00e4ndige dynamische Ansicht. \u201eWir haben erfolgreich die wichtigen Schritte der FAK Aktivierung dargestellt und konnten zeigen, dass FAK nicht nur durch Kraft aktiviert wird, sondern diese Aktivit\u00e4t auch lange beibehalten kann, selbst wenn es sehr langgestreckt wird\u201c, erkl\u00e4rt Frauke Gr\u00e4ter. In Zellen wird die mechanische Aktivierung durch die Belastung von Zytoskelett und extrazellul\u00e4rer Matrix ausgel\u00f6st. \u201eMit der FAK scheinen wir das erste Nicht-Muskelenzym gefunden zu haben, das direkt durch mechanische Kraft aktiviert wird\u201c, betont Bauer. \u201e\u00dcbertr\u00e4gt man unsere Ergebnisse auf ein zellul\u00e4res System, dann k\u00f6nnte die \u00dcbersetzung physiologischer Zugkr\u00e4fte in biochemische Signale ein Weg sein, die Migration von Tumorzellen auszul\u00f6sen.\u201c Diese fundamentalen Erkenntnisse \u00fcber die Mechanismen eines Schl\u00fcsselenzyms f\u00fcr die Metastasierung von Tumoren er\u00f6ffnen neue M\u00f6glichkeiten f\u00fcr zuk\u00fcnftige Krebstherapien.<\/p>\n\n\n\n

Publikation:<\/h2>\n\n\n\n

Structural and mechanistic insights into mechanoactivation of Focal Adhesion Kinase.<\/em> Bauer MS, Baumann F, Daday C, Redondo P, Durner E, Jobst MA, Milles LF, Mercadante D, Pippig DA, Gaub HE, Gr\u00e4ter F, Lietha D. PNAS, 2019, doi 10.1073\/pnas.1820567116.<\/p>\n\n\n\n

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\"\"<\/a>
Die Simulation der Molekulardynamik gibt Aufschluss \u00fcber die atomaren Details der kraftinduzierten FAK-Aktivierung. Ausgehend von einer auto-inhibierten Konformation der FAK (1) bewirkt Kraft eine Reihe von Ver\u00e4nderungen, die eine v\u00f6llig offene und aktive Form der FAK herbeif\u00fchren (2-4). (Bild: HITS)<\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n\n
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\"\"<\/a>
Schematisches Funktionsprinzip der fokalen Adh\u00e4sionskinase. (Bild: M. Bauer, LMU)<\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n<\/div>\n\n\n\n

Wissenschaftliche Kontakte:<\/h2>\n\n\n\n

Prof. Dr. Hermann Gaub<\/strong><\/a>
Biophysics and Molecular Materials
Ludwig-Maximilians-Universit\u00e4t
Amalienstra\u00dfe 54
D – 80799 M\u00fcnchen
Tel.: +49 (0)89 – 2180 3172
E-Mail: gaub@physik.uni-muenchen.de<\/a><\/p>\n\n\n\n

Daniel Lietha, PhD<\/strong>
Cell Signaling and Adhesion Group<\/a>
Structural and Chemical Biology
Biological Research Center (CIB-CSIC)
Calle Ramiro de Maeztu 9
E – 28040 Madrid
Spanien
Tel.: +34 (0)91 837 3112
E-Mail: daniel.lietha@cib.csic.es<\/a><\/p>\n\n\n\n

Prof. Dr. Frauke Gr\u00e4ter<\/strong>
Molecular Biomechanics<\/a>
Heidelberger Institut f\u00fcr Theoretische Studien (HITS)
Interdisciplinary Center for Scientific Computing (IWR), Heidelberg University
Schloss-Wolfsbrunnenweg 35
D – 69118 Heidelberg
Tel.: +49 6221 – 533 267
E-Mail: frauke.graeter@h-its.org<\/a><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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