{"id":48066,"date":"2023-07-03T15:29:10","date_gmt":"2023-07-03T13:29:10","guid":{"rendered":"https:\/\/www.h-its.org\/de\/?p=48066"},"modified":"2026-03-31T13:17:02","modified_gmt":"2026-03-31T11:17:02","slug":"kollagen-bonds","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.h-its.org\/de\/2023\/07\/03\/kollagen-bonds\/","title":{"rendered":"Im Einsatz gegen Radikale"},"content":{"rendered":"\n

HITS-Forschende ver\u00f6ffentlichen neue Erkenntnisse zu Kollagen, dem am h\u00e4ufigsten vorkommenden Protein in unserem K\u00f6rper: Darin enthaltene schwache Bindungen, sogenannte \u201esacrificial bonds\u201c rei\u00dfen schneller als die Grundstruktur und sch\u00fctzen so das Gewebe als Ganzes, weil sie sch\u00e4dliche Radikale aufsp\u00fcren, die bei mechanischer Beanspruchung entstehen. Die Arbeit wurde in \u201eNature Communications\u201c ver\u00f6ffentlicht.<\/strong><\/p>\n\n\n

\n
\"\"<\/a>
Strukturell \u00e4hnelt Kollagen einer dreifach geflochtenen Helix: Drei Ketten von Aminos\u00e4uren sind miteinander verflochten. (Bild: Riedmiller \/ HITS)<\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n

Ein Teil von sich selbst zu opfern, kann das gro\u00dfe Ganze oder sogar die eigene Existenz bewahren: Von der Attrappe einer Grabkammer, die Grabr\u00e4uber t\u00e4uscht, \u00fcber die Sicherung, die schmilzt, um die angeschlossenen Ger\u00e4te zu sch\u00fctzen, bis hin zum Schwanz einer Eidechse, der abbricht, damit sie vor dem Fressfeind fliehen kann. Auch Kollagen, das Protein, das in unserem K\u00f6rper am h\u00e4ufigsten vorkommt, enth\u00e4lt Teile, die sich \u201eopfern.\u201c<\/p>\n\n\n\n

Ein Schutzmechanismus f\u00fcr das Gewebe<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Forschende der Gruppe Molekulare Biomechanik <\/a>am Heidelberger Institut f\u00fcr Theoretische Studien (HITS) fanden nun heraus, wie das Aufbrechen schwacher Bindungen im Kollagengewebe dazu beitr\u00e4gt, Verletzungen durch \u00fcberm\u00e4\u00dfige Krafteinwirkung zu lokalisieren, die Auswirkungen auf das weitere Gewebe zu verringern und die Genesung zu f\u00f6rdern. Die in der Fachzeitschrift \u201eNature Communications\u201c ver\u00f6ffentlichte Arbeit beleuchtet die Bruchmechanismen von Kollagen, die f\u00fcr das Verst\u00e4ndnis des Abbaus von Gewebe und der Alterung des Materials sowie f\u00fcr m\u00f6gliche Fortschritte in der Gewebez\u00fcchtung von entscheidender Bedeutung sind.<\/p>\n\n\n\n

„Anscheinend ist der biochemische Aufbau von Kollagen perfekt an mechanische Belastungen angepasst\u201c, sagt Gruppenleiterin Frauke Gr\u00e4ter.<\/a> „Wir haben Kollagen in Rattengewebe mit rechnerischen und experimentellen Techniken untersucht und unsere Ergebnisse deuten darauf hin, dass schwache Bindungen innerhalb der Verstrebungen in Kollagen schneller rei\u00dfen als andere. Dies dient als Schutzmechanismus, lokalisiert die sch\u00e4dlichen chemischen und physikalischen Auswirkungen von Radikalen, die durch Risse verursacht werden, und unterst\u00fctzt wahrscheinlich molekulare Erholungsprozesse.\u201c<\/p>\n\n\n\n

Kollagen: Das Protein, das uns zusammenh\u00e4lt<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Kollagen macht etwa 30 Prozent aller Proteine im menschlichen K\u00f6rper aus. Es verleiht den Knochen Festigkeit, der Haut Elastizit\u00e4t, den Organen Schutz, den Sehnen Flexibilit\u00e4t, hilft bei der Blutgerinnung und unterst\u00fctzt das Wachstum neuer Zellen. Strukturell \u00e4hnelt Kollagen einer dreifach geflochtenen Helix: Drei Ketten von Aminos\u00e4uren sind miteinander verflochten und bilden ein starkes und starres R\u00fcckgrat. Jede Kollagenfaser enth\u00e4lt Tausende einzelner Molek\u00fcle, die versetzt angeordnet und durch Querverbindungen miteinander verbunden sind \u2013 das tr\u00e4gt zur mechanischen Stabilit\u00e4t des Kollagens bei. Bisher ging man davon aus, dass Kollagenvernetzungen bruchgef\u00e4hrdet sind, doch es gab wenig gesicherte Erkenntnisse dar\u00fcber, an welchen Stellen die Verbindungen brechen oder warum gerade dort.<\/p>\n\n\n\n

Kollagen-Proteine auf der Streckbank: Am Computer und im Experiment<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Die HITS-Forschenden wollten diese R\u00e4tsel mithilfe von Computersimulationen in verschiedenen biologischen Ma\u00dfst\u00e4ben und unter verschiedenen mechanischen Kr\u00e4ften entschl\u00fcsseln. Sie validierten ihre Ergebnisse anhand von Gel-Elektrophorese- und Massenspektrometrie-Experimenten an Rattenschw\u00e4nzen, Beugesehnen und Achillessehnen. Indem sie das Kollagen strengen Tests unterzogen, konnten sie spezifische Bruchstellen bestimmen. Sie beobachteten, wie sich die Kraft durch die komplexe hierarchische Struktur des Gewebes verteilt und wie seine chemischen Bindungen die Last tragen.<\/p>\n\n\n\n

Die Querverbindungen in Kollagen bestehen aus zwei Armen, von denen einer schw\u00e4cher ist als andere Bindungen im Kollagengewebe. Bei \u00fcberm\u00e4\u00dfiger Krafteinwirkung rei\u00dft der schw\u00e4chere Arm in der Regel zuerst. Dadurch wird die Kraft abgeleitet und die sch\u00e4dlichen Auswirkungen lokalisiert. Die Forschenden fanden heraus, dass in Bereichen des Kollagengewebes, in denen schwache Bindungen vorhanden sind, andere Bindungen mit gr\u00f6\u00dferer Wahrscheinlichkeit intakt bleiben, was die strukturelle Integrit\u00e4t des Kollagengewebes bewahrt. Dies gilt sowohl f\u00fcr die Querverbindungen als auch f\u00fcr den Hauptstrang des Kollagens.<\/p>\n\n\n\n

Schwache Bindungen mit starker Wirkung<\/strong><\/p>\n\n\n\n

In fr\u00fcheren Arbeiten<\/a> konnten die HITS-Forschenden zeigen, dass \u00fcberm\u00e4\u00dfige mechanische Belastung von Kollagen zur Bildung von Radikalen f\u00fchrt, die wiederum Sch\u00e4den und oxidativen Stress im K\u00f6rper verursachen. „Unser neuesten Forschungsergebnisse zeigen, dass \u201esacrificial bonds\u201c in Kollagen eine wichtige Rolle spielen, wenn es darum geht, die Integrit\u00e4t des gesamten Materials aufrecht zu erhalten „, erkl\u00e4rt Benedikt Rennekamp, der Erstautor der Studie. „Da Kollagen ein Hauptbestandteil unseres K\u00f6rpergewebes ist, k\u00f6nnen Forschende, indem sie diese Bruchstellen erkennen und besser verstehen, wertvolle Einblicke in die Mechanik von Kollagen gewinnen und m\u00f6glicherweise Strategien entwickeln, um seine Widerstandsf\u00e4higkeit zu verbessern und Sch\u00e4den zu mindern.“<\/p>\n\n\n\n

Publikation:<\/strong>
Rennekamp, B., Karfusehr, C., Kurth, M. et al. Collagen breaks at weak sacrificial bonds taming its mechanoradicals. Nat Commun 14<\/strong>, 2075 (2023). https:\/\/doi.org\/10.1038\/s41467-023-37726-z<\/a> <\/p>\n\n\n\n

Medienkontakt:<\/strong>
Dr. Peter Saueressig
Head of Communications
Heidelberger Institut f\u00fcr Theoretische Studien (HITS)
Tel: +49 6221 533 245
peter.saueressig@h-its.org
https:\/\/www.h-its.org<\/a>

Wissenschaftlicher Kontakt:
<\/strong>Prof. Dr. Frauke Gr\u00e4ter<\/a>
Group Leader Molecular Biomechanics (MBM)
Heidelberger Institut f\u00fcr Theoretische Studien (HITS)
Tel: +49 6221 533 267
Frauke.graeter@h-its.org<\/p>\n\n\n\n

HITS<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Das HITS (Heidelberger Institut f\u00fcr Theoretische Studien) wurde 2010 von dem Physiker und SAP-Mitbegr\u00fcnder Klaus Tschira (1940-2015) und der Klaus Tschira Stiftung als privates, gemeinn\u00fctziges Forschungsinstitut gegr\u00fcndet. Es betreibt Grundlagenforschung in den Naturwissenschaften, der Mathematik und der Informatik.  Zu den Hauptforschungsrichtungen z\u00e4hlen komplexe Simulationen auf verschiedenen Skalen, Datenwissenschaft und -analyse sowie die Entwicklung rechnergest\u00fctzter Tools f\u00fcr die Forschung. Die Anwendungsfelder reichen von der Molekularbiologie bis zur Astrophysik. Ein wesentliches Merkmal des Instituts ist die Interdisziplinarit\u00e4t, die in zahlreichen gruppen- und disziplin\u00fcbergreifenden Projekten umgesetzt wird. Die Grundfinanzierung des HITS wird von der Klaus Tschira Stiftung bereitgestellt.<\/p>\n\n\n\n

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