{"id":50046,"date":"2025-07-23T13:12:19","date_gmt":"2025-07-23T11:12:19","guid":{"rendered":"https:\/\/www.h-its.org\/de\/?p=50046"},"modified":"2025-07-23T16:38:11","modified_gmt":"2025-07-23T14:38:11","slug":"flips-mli","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.h-its.org\/de\/2025\/07\/23\/flips-mli\/","title":{"rendered":"Flexibilit\u00e4t ist alles: Wie maschinelles Lernen beim Bau neuer Proteine hilft"},"content":{"rendered":"\n

Ein Forschungsteam des Heidelberger Instituts f\u00fcr Theoretische Studien (HITS) und des Max-Planck-Instituts f\u00fcr Polymerforschung (MPIP) hat ein Computermodell entwickelt, das lernt, Proteine mit sehr flexiblen Strukturen zu bauen – sogar mit Mustern, die in nat\u00fcrlichen Proteinen ungew\u00f6hnlich sind. Das Modell wurde jetzt auf der International Conference on Machine Learning (ICML) pr\u00e4sentiert. Es markiert einen Schritt hin zum Ziel, neue Proteine f\u00fcr Anwendungen in der Biotechnologie, in Therapien und in der Umweltforschung zu konstruieren.<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Proteine kommen in der Natur in einer gro\u00dfen Vielfalt vor, und als molekulare Werkzeuge erf\u00fcllen sie unterschiedlichste Aufgaben im Organismus.  Dennoch kann die Entwicklung neuer, in der Natur nicht beobachteter Proteine zu neuen Funktionen f\u00fchren und Probleme in Medizin oder Materialwissenschaft l\u00f6sen. Gerade in den letzten Jahren begann ein \u201egoldenes Zeitalter\u201c des De-novo-Designs von Proteinen: Methoden des maschinellen Lernens erm\u00f6glichten eine bislang nicht dagewesene Genauigkeit der Modellierung. Dadurch k\u00f6nnen Forschende Proteinstrukturen mit spezifischen funktionellen Eigenschaften entwerfen, die nie zuvor beobachtet wurden. Dies ist besonders interessant f\u00fcr biotechnologische Anwendungen, die Entwicklung von Therapien und Probleme im Bereich der Nachhaltigkeit, Nachhaltigkeitsprobleme, wie zum Beispiel den Abbau von Plastik.<\/p>\n\n\n\n

Eines der wichtigsten Merkmale funktioneller Proteine – gro\u00dfe Biomolek\u00fcle mit komplexen Strukturen – ist ihre strukturelle Flexibilit\u00e4t: Sie wackeln, zappeln und ver\u00e4ndern ihre Form. Beim derzeitigen Protein-Design fehlt dieses wichtige Merkmal weitgehend. F\u00fcr ein Forschungsteam des Heidelberger Instituts f\u00fcr Theoretische Studien (HITS) und des Max-Planck-Instituts f\u00fcr Polymerforschung (MPIP) war dies der Ausgangspunkt, sich mit der Frage zu befassen, ob man Proteine mit einer ma\u00dfgeschneiderten Flexibilit\u00e4t von Grund auf entwerfen kann. Die Ergebnisse ihrer Arbeit pr\u00e4sentierten sie jetzt auf der International Conference on Machine Learning (ICML) in Vancouver, Kanada.<\/p>\n\n\n\n

Schnell und effizient: Ein System aus zwei Bausteinen<\/strong><\/p>\n\n\n

\n
\"FliPS
Das „FliPS“ framework (Bild aus der Publikation)<\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n

\u201eWir wollten ein Modell entwickeln, das lernt, Proteine so zu erzeugen, dass ihre Strukturen an einer bestimmten Stelle in einem bestimmten Ma\u00dfe flexibel sind\u201c, so Erstautor Vsevolod Viliuga (MPIP). Deshalb erarbeiteten sie ein System, in dem flexible Proteinstrukturen generiert werden k\u00f6nnen. Dieses System besteht aus zwei Bausteinen: Erstens einem neuronalen Netzwerk, darauf trainiert, die Flexibilit\u00e4t von sogenannten \u201eBackbones\u201c vorherzusagen \u2013 eine Reihe von Atomen, die als gefaltete Kette das \u201eR\u00fcckgrat\u201c der Makromolek\u00fcle bilden. Und zweitens einem generativen Modell f\u00fcr Proteinstrukturen.<\/p>\n\n\n\n

\u201cNat\u00fcrliche Proteine erf\u00fcllen ihre Aufgaben so hervorragend, weil sie \u00fcberall, wo sie gebraucht werden, flexibel einsetzbar sind\u201c, sagt Ko-Autor Leif Seute (HITS). \u201eWir k\u00f6nnen jetzt neue Proteine erzeugen, die diese Schl\u00fcsseleigenschaft nachahmen.\u201c HITS-Gruppenleiter Jan St\u00fchmer erg\u00e4nzt: \u201eDas ist eine Erweiterung des \u201eGeometric Algebra Flow Matching\u201c, kurz: GAFL, das wir letztes Jahr entwickelt haben.\u201c GAFL ist dreimal schneller als vergleichbare Modelle und erreicht nicht nur hohe Werte in der Designf\u00e4higkeit \u2013 die Ergebnisse sind ebenfalls nat\u00fcrlichen Proteinen in verschiedenen Kriterien \u00e4hnlicher.<\/p>\n\n\n\n

Das Team konnte zeigen, dass das Modell Proteine mit den gew\u00fcnschten Flexibilit\u00e4tsmustern erzeugen kann, sogar f\u00fcr Muster, die in nat\u00fcrlichen Proteinen ungew\u00f6hnlich sind. Frauke Gr\u00e4ter, Teamleiterin auf Seiten des MPIP, stellt zusammenfassend fest: \u201eDiese Arbeit ist ein Schritt in Richtung des anspruchsvollen Ziels, neue Proteine f\u00fcr Anwendungen zu entwerfen, bei denen Flexibilit\u00e4t erforderlich ist, wie beispielsweise bei Katalysatoren wie Enzymen.\u201c<\/p>\n\n\n\n

\"Die
Die Funktionsweise von FliPS: vom Rauschen (noise, links) zu Daten (data, rechts). (Bild aus der Publikation).<\/figcaption><\/figure>\n\n\n\n

Publikation:<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Vsevolod Viliuga,Leif Seute, Nicolas Wolf, Simon Wagner, Arne Elofsson, Jan St\u00fchmer, Frauke Gr\u00e4ter: Flexibility-conditioned protein structure design with flow matching.
https:\/\/icml.cc\/virtual\/2025\/poster\/46289<\/a><\/p>\n\n\n\n

Die Arbeit wurde von der Klaus Tschira Stiftung (HITS Lab) gef\u00f6rdert.<\/p>\n\n\n\n

Wissenschaftlicher Kontakt:<\/strong><\/strong><\/p>\n\n\n\n

Jun.-Prof. Dr. Jan St\u00fchmer
Junior Group Leader
Machine Learning and Artificial Intelligence
Heidelberger Institut f\u00fcr Theoretische Studien (HITS)
https:\/\/www.h-its.org\/de\/people\/dr-jan-stuhmer\/<\/p>\n\n\n\n

Prof. Dr. Frauke Gr\u00e4ter
Director, Abteilungsleiterin  \u201cBiomolekulare Mechanik\u201d
Max-Planck-Institut f\u00fcr Polymerforschung (MPIP)
https:\/\/www.mpip-mainz.mpg.de\/1001466\/01_Direktor

<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Medienkontakt:<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Dr. Peter Saueressig
Head of Communications
Heidelberger Institut f\u00fcr Theoretische Studien (HITS)
+49 (0)6221 533 245
peter.saueressig@h-its.org<\/p>\n\n\n\n

Teresa Petry
Presse- und \u00d6ffentlichkeitsarbeit
Max-Planck-Institut f\u00fcr Polymerforschung (MPIP)
+49 (0)6131 379-119
pr@mpip-mainz.mpg.de

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