{"id":6346,"date":"2013-01-31T17:12:28","date_gmt":"2013-01-31T16:12:28","guid":{"rendered":"http:\/\/www.h-its.org\/?p=6346"},"modified":"2019-06-06T11:22:31","modified_gmt":"2019-06-06T09:22:31","slug":"protein-origami-schneller-falten-ist-besser","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.h-its.org\/de\/2013\/01\/31\/protein-origami-schneller-falten-ist-besser\/","title":{"rendered":"Protein-Origami: Schneller falten ist besser"},"content":{"rendered":"\n

Die Entwicklungsgeschichte der Proteine zeigt, dass Proteinfaltung ein wichtiger evolution\u00e4rer Faktor ist. Vor allem die Faltungsgeschwindigkeit spielt dabei eine gro\u00dfe Rolle. Das ergab eine Computeranalyse von Forschern des Heidelberger Instituts f\u00fcr Theoretische Studien (HITS) und der University of Illinois at Urbana-Champaign: Seit fast vier Milliarden Jahren gibt es einen Trend zur schnelleren Faltung. \u201eDer Grund daf\u00fcr k\u00f6nnte sein, dass die Proteine dadurch weniger anf\u00e4llig f\u00fcr Verklumpungen sind und ihre Aufgaben fr\u00fcher ausf\u00fchren k\u00f6nnen\u201c, sagt Dr. Frauke Gr\u00e4ter (HITS), die die Analyse leitete. Die Ergebnisse wurden jetzt in PLoS Computational Biology publiziert.<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Proteine sind elementare Bausteine des Lebens. Sie erf\u00fcllen oft lebenswichtige Funktionen. Damit sie aktiv werden k\u00f6nnen, m\u00fcssen sich Proteine in dreidimensionale Strukturen falten. Fehlfaltung von Proteinen f\u00fchrt zu Krankheiten wie Alzheimer oder Creutzfeldt-Jakob. Welche Strategien hat die Natur im Laufe der Evolution entwickelt, um die Faltung von Proteinen zu verbessern?
Um dieser Frage nachzugehen, warf die Chemikerin Dr. Frauke Gr\u00e4ter (Heidelberger Institut f\u00fcr Theoretische Studien) einen Blick weit zur\u00fcck in die Erdgeschichte. Gemeinsam mit ihrem Kollegen Prof. Gustavo Caetano-Anoll\u00e9s von der University of Illinois at Urbana-Champaign untersuchte sie in einer Computeranalyse die Faltungsgeschwindigkeit aller heute bekannter Proteine, die vor bis zu 3,8 Milliarden Jahren entstanden sind. Die Forscher beobachteten dabei einen Trend: Die Geschwindigkeit nahm \u00fcber einen Gro\u00dfteil des Zeitraums zu, von den Urbakterien bis hin zu den Mehrzellern. Als vor 1,5 Milliarden Jahren komplexere Strukturen auftauchten und einen biologischen \u201eUrknall\u201c verursachten, entstanden zwar auch Proteinstrukturen, die langsamer falteten. Aber die Tendenz zu mehr Tempo im Protein-Origami ist dominierend, unabh\u00e4ngig von der L\u00e4nge der Aminos\u00e4ureketten, die die Proteine bildeten.
\u201eDer Grund f\u00fcr die schnellere Faltung k\u00f6nnte darin liegen, dass die Proteine dadurch weniger anf\u00e4llig f\u00fcr Verklumpungen sind und ihre Aufgaben fr\u00fcher ausf\u00fchren k\u00f6nnen\u201c, sagt Frauke Gr\u00e4ter, Leiterin der HITS-Forschungsgruppe \u201eMolecular Biomechanics\u201c.<\/p>\n\n\n\n

Genetik und Biophysik f\u00fcr gro\u00dfe Datenmengen<\/h2>\n\n\n\n

In ihrer Arbeit setzten die Wissenschaftler auf einen interdisziplin\u00e4ren Ansatz, der Genetik mit Biophysik verbindet. \u201eEs ist die erste Analyse, die alle bekannten Proteinstrukturen und Genome mit Faltungsraten als einer physikalischen Gr\u00f6\u00dfe verbunden hat\u201c, so Frauke Gr\u00e4ter.
92.000 Proteine und 989 Genome enthalten viele Daten, die nur mit rechnerischen Methoden zu bew\u00e4ltigen sind. Gustavo Caetano-Anoll\u00e9s, der in Urbana-Champaign das \u201eEvolutionary Bioinformatics Laboratory\u201c leitet, klassifizierte alle strukturell bekannten Proteine aus der Protein Database (PDB) nach ihrem Alter. Er sp\u00fcrte Proteinsequenzen in den Genomen auf, die die gleiche Faltung haben wie die einzelnen Proteine, und glich sie miteinander auf einer Zeitskala ab. So kann man erkennen, ab wann welche Proteine zu welchem Organismus geh\u00f6rten.
Danach f\u00fctterte Gr\u00e4ters Mitarbeiter Cedric Debes den Computer mit diesen Daten und erstellte ein mathematisches Modell, um die Faltungsrate der Proteine vorherzusagen. Die einzelnen Schritte der Faltung spielen sich in unterschiedlichen Geschwindigkeiten von Nanosekunden bis hin zu Minuten ab – Zeitunterschiede, die kein Mikroskop oder Laser f\u00fcr so viele Proteine beobachten kann. Auch eine Computersimulation, die alle Faltungen in allen Proteinen berechnet, w\u00fcrde Jahrhunderte Rechenzeit auf einem Gro\u00dfrechner ben\u00f6tigen. Die Forscher arbeiteten deshalb mit einer weniger datenintensive Methode: Die Faltungsgeschwindigkeit der einzelnen Proteine wurde auf der Basis zuvor experimentell ermittelter Strukturen berechnet: Ein Protein faltet immer an den gleichen Punkten. Wenn diese Punkte weit auseinander liegen, braucht es daf\u00fcr mehr Zeit, als wenn die Punkte nah beisammen sind. Mit der sogenannten \u201eSize-Modified Contact Order\u201c (SMCO) kann man vorhersagen, wie schnell sich die Punkte zusammenfinden und wie schnell dadurch das Protein faltet, unabh\u00e4ngig von der L\u00e4nge des Proteins.
\u201eUnsere Ergebnisse zeigen, dass es am Anfang Proteine gab, die nicht besonders gut falten konnten\u201c, res\u00fcmiert Frauke Gr\u00e4ter. \u201eDie Natur verbesserte im Laufe der Zeit die Proteinfaltung, so dass schlie\u00dflich komplexere Strukturen wie der Mensch entstehen konnten.\u201c<\/p>\n\n\n\n

Schneller und k\u00fcrzer \u2013 im Dienst der Evolution<\/h2>\n\n\n\n

Auch die Aminos\u00e4ureketten, die f\u00fcr die Bildung der Proteine verantwortlich sind, verk\u00fcrzten sich im Laufe der Evolution. Dieser Faktor trug zus\u00e4tzlich dazu bei,  das Tempo der Faltung zu steigern , wie die Studie zeigt.
\u201eSeit es Eukaryoten, also Lebewesen mit Zellkern gibt, steht die Proteinfaltung nicht mehr so sehr im Vordergrund\u201c, sagt Frauke Gr\u00e4ter. Denn die Natur entwickelte seitdem eine komplexe Maschinerie, die missgefaltete Proteine wieder repariert, wie die sogenannten Chaperone. \u201eEs scheint, als ob die Natur eine gewisse Unordnung in Kauf nimmt, um Strukturen zu entwickeln, die sonst nicht entstehen k\u00f6nnten.\u201c
Die Zahl der bekannten Genome und Proteinstrukturen steigt stetig an und vergr\u00f6\u00dfert damit die Datenbasis f\u00fcr weitere Computeranalysen zur Evolution der Proteine. Frauke Gr\u00e4ter: \u201eIn k\u00fcnftigen Analysen der Proteinevolution k\u00f6nnen wir damit vielleicht auch die Frage leichter beantworten, ob Proteine stabiler oder flexibler wurden \u00fcber die Milliarden Jahre ihrer Entwicklung hinweg.\u201c<\/p>\n\n\n\n

Wissenschaftliche Publikation:<\/h2>\n\n\n\n

Deb\u00e8s C, Wang M, Caetano-Anoll\u00e9s G, Gr\u00e4ter F (2013) Evolutionary Optimization of Protein Folding. PLoS Comput Biol 9(1): e1002861. doi:10.1371\/journal.pcbi.1002861<\/p>\n\n\n\n

Pressekontakt:<\/strong>
Dr. Peter Saueressig
Presse- und \u00d6ffentlichkeitsarbeit
HITS Heidelberger Institut f\u00fcr Theoretische Studien
Tel: +49-6221-533-245
Fax: +49-6221-533-298
peter.saueressig@h-its.org
https:\/\/www.h-its.org<\/p>\n\n\n\n

Wissenschaftlicher Kontakt:<\/strong>
Dr. Frauke Gr\u00e4ter
Molecular Biomechanics group
HITS Heidelberger Institut f\u00fcr Theoretische Studien
Tel: +49-6221-533-267
Fax: +49-6221-533-298
frauke.graeter@h-its.org
https:\/\/www.h-its.org<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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